Premium
Iron‐Chromophore Circular Dichroism of [Fe]‐Hydrogenase: The Conformational Change Required for H 2 Activation
Author(s) -
Shima Seigo,
Vogt Sonja,
Göbels Andreas,
Bill Eckhard
Publication year - 2010
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201006255
Subject(s) - hydrogenase , chemistry , circular dichroism , chromophore , chirality (physics) , stereochemistry , catalysis , organic chemistry , physics , chiral symmetry breaking , quantum mechanics , nambu–jona lasinio model , quark
Einen einzigartigen Eisencofaktor (FeGP‐Cofaktor) enthält die [Fe]‐Hydrogenase, die die reversible Hydrierung von Methenyltetrahydrometanopterin (Methenyl‐H 4 MPT + ) mit H 2 zu Methylen‐H 4 MPT katalysiert (siehe Bild). Eisenchromophor‐Circulardichroismus(CD)‐Daten stützen die Annahme, dass die Bindung von Methenyl/Methylen‐H 4 MPT eine Konformationsänderung induziert, die die Spalte am aktiven Zentrum der [Fe]‐Hydrogenase unter Bildung des intakten aktiven Zentrums schließt.