Iron‐Chromophore Circular Dichroism of [Fe]‐Hydrogenase: The Conformational Change Required for H 2  Activation | Zendy

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Iron‐Chromophore Circular Dichroism of [Fe]‐Hydrogenase: The Conformational Change Required for H 2 Activation

Author(s) -

Shima Seigo,

Vogt Sonja,

Göbels Andreas,

Bill Eckhard

Publication year - 2010

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.201006255

Subject(s) - hydrogenase , chemistry , circular dichroism , chromophore , chirality (physics) , stereochemistry , catalysis , organic chemistry , physics , chiral symmetry breaking , quantum mechanics , nambu–jona lasinio model , quark

Einen einzigartigen Eisencofaktor (FeGP‐Cofaktor) enthält die [Fe]‐Hydrogenase, die die reversible Hydrierung von Methenyltetrahydrometanopterin (Methenyl‐H 4 MPT + ) mit H 2 zu Methylen‐H 4 MPT katalysiert (siehe Bild). Eisenchromophor‐Circulardichroismus(CD)‐Daten stützen die Annahme, dass die Bindung von Methenyl/Methylen‐H 4 MPT eine Konformationsänderung induziert, die die Spalte am aktiven Zentrum der [Fe]‐Hydrogenase unter Bildung des intakten aktiven Zentrums schließt.

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