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NMR Spectroscopic and Theoretical Analysis of a Spontaneously Formed Lys–Asp Isopeptide Bond
Author(s) -
Hagan Robert M.,
Björnsson Ragnar,
McMahon Stephen A.,
Schomburg Benjamin,
Braithwaite Vickie,
Bühl Michael,
Naismith James H.,
SchwarzLinek Ulrich
Publication year - 2010
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201004340
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , crystallography
Eine Bindung macht den Unterschied : Drei passend positionierte Aminosäureseitenketten (siehe Bild) und eine hydrophobe Umgebung sind alles, was für eine Amidierungsreaktion mit bemerkenswerten Folgen gebraucht wird. Ein zentraler Baustein bakterieller Oberflächenproteine verdankt seine Stabilität einer spontan gebildeten Isopeptidbindung. Die Auswirkungen dieser Bindung auf Proteinstruktur und ‐dynamik und ihr Bildungsmechanismus werden im Detail untersucht.