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pH‐abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N‐terminalen Domäne von Abseilfaden‐Spinnenseide – Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses
Author(s) -
Hagn Franz,
Thamm Christopher,
Scheibel Thomas,
Kessler Horst
Publication year - 2011
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.201003795
Subject(s) - chemistry , monomer , dimer , stereochemistry , polymer chemistry , polymer , organic chemistry
Eine der festesten bekannten Proteinfasern : Die N‐terminale Domäne (NTD) von Abseilfaden‐Spinnenseide zeigt ein pH‐abhängiges Monomer‐Dimer‐Gleichgewicht: Die N‐terminalen Domänen der Seidenproteine werden im neutralen pH‐Bereich und bei hohen Salzkonzentrationen als stabilisierte Monomere gespeichert, bei der Faserbildung bei niedrigem pH‐Wert können sich diese Domänen jedoch zu antiparallelen Dimeren zusammenlagern. Durch multivalente Verknüpfung entstehen sehr stabile endlose Fasern.