Reversible and Noncompetitive Inhibition of β‐Tryptase by Protein Surface Binding of Tetravalent Peptide Ligands Identified from a Combinatorial Split–Mix Library

Molekulare Stöpsel : Das On‐Bead‐Screening einer kombinatorischen Bibliothek von 216 vierarmigen Oligopeptiden lieferte hoch spezifische, nichtkompetitive Inhibitoren der Serinprotease β‐Tryptase mit nanomolarer Affinität. Die Liganden binden sehr wahrscheinlich an die Proteinoberfläche und wirken als molekulare „Stöpsel“, indem sie den Zugang zu den aktiven Zentren blockieren, die sich im Innern einer zentralen Kavität befinden (siehe Bild).