Structural Basis of α‐Fucosidase Inhibition by Iminocyclitols with K i Values in the Micro‐ to Picomolar Range

Zwei Schleifen , die sich nach innen zum aktiven Zentrum von α‐Fucosidase bewegen, führen zu einer geschlossenen Konformation des Komplexes mit Inhibitoren mit K i ‐Werten vom Mikro‐ bis zum Nanomolbereich. Bei Inhibitoren mit subnanomolaren K i ‐Werten treten zwar keine weiteren Konformationsänderungen in den beiden Schleifen auf, aber die Schleifen werden durch Wasserstoffbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen weiter stabilisiert.