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Consequences of Isostructural Main‐Chain Modifications for the Design of Antimicrobial Foldamers: Helical Mimics of Host‐Defense Peptides Based on a Heterogeneous Amide/Urea Backbone
Author(s) -
Claudon Paul,
Violette Aude,
Lamour Karen,
Decossas Marion,
Fournel Sylvie,
Heurtault Béatrice,
Godet Julien,
Mély Yves,
JamartGrégoire Brigitte,
AverlantPetit MarieChristine,
Briand JeanPaul,
Duportail Guy,
Monteil Henri,
Guichard Gilles
Publication year - 2010
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200905591
Subject(s) - isostructural , amide , chemistry , host (biology) , peptide , antimicrobial , urea , stereochemistry , computational biology , biochemistry , biology , organic chemistry , genetics , crystal structure
Wie Zwillinge : Oligoharnstoffe und γ‐Peptide sind isostere und quasi‐isostrukturelle helicale Foldamere mit besonderen Eigenschaften bei der biomolekularen Erkennung. Die Kombination dieser beiden Rückgrate in Harnstoff‐Amid‐Hybriden (siehe Bild) ergab wirksamere antimikrobielle helicale Foldamere mit verminderter Cytotoxizität.