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Protein Conformational Flexibility from Structure‐Free Analysis of NMR Dipolar Couplings: Quantitative and Absolute Determination of Backbone Motion in Ubiquitin
Author(s) -
Salmon Loïc,
Bouvignies Guillaume,
Markwick Phineus,
Lakomek Nils,
Showalter Scott,
Li DaWei,
Walter Korvin,
Griesinger Christian,
Brüschweiler Rafael,
Blackledge Martin
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200900476
Subject(s) - ubiquitin , chemistry , dipole , physics , stereochemistry , biochemistry , organic chemistry , gene
Ein zuverlässiges Verfahren zur Bestimmung der Bewegungen des Proteingerüsts über einen Zeitraum von Piko‐ bis Millisekunden auf der Grundlage dipolarer Restkopplungen erfordert keine Skalierung mithilfe einer externen Referenz. Die Ergebnisse für Ubiquitin (blau im Graph: experimentelle N‐H N ‐Ordnungsparameter) entsprechen in Amplitude, Art und Verteilung sehr gut der Bewegung, die in einer 400‐ns‐Moleküldynamiktrajektorie von Ubiquitin ermittelt wurde (rot).