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Efforts Toward the Direct Experimental Characterization of Enzyme Microenvironments: Tyrosine100 in Dihydrofolate Reductase
Author(s) -
Groff Dan,
Thielges Megan C.,
Cellitti Susan,
Schultz Peter G.,
Romesberg Floyd E.
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200806239
Subject(s) - dihydrofolate reductase , chemistry , characterization (materials science) , enzyme , stereochemistry , biochemistry , nanotechnology , materials science
Eine ortsspezifische Deuterierung und FTIR‐Studien belegen, dass Tyr100 in der Katalyse durch Dihydrofolat‐Reduktase eine wichtige Rolle zufällt, weil dieser Aminosäurerest mit der Ladung, die im Übergangszustand des Hydridtransfers entsteht, stark elektrostatisch gekoppelt ist (siehe Bild: NADP + violett, Tyr100 grün). Allerdings könnten auch korrelierte Bewegungen, die von entfernten Stellen im Protein an den Hydriddonor weitergegeben werden, die Katalyse erleichtern.