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Festkörper‐NMR‐Spektroskopie zeigt: Die Einschlusskörperchen von HET‐s(218–289) in E. coli sind Amyloide
Author(s) -
Wasmer Christian,
Benkemoun Laura,
Sabaté Raimon,
Steinmetz Michel O.,
CoularySalin Bénédicte,
Wang Lei,
Riek Roland,
Saupe Sven J.,
Meier Beat H.
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200806100
Subject(s) - chemistry
Während der heterologen Expression von Proteinen in E. coli tritt häufig eine Proteinablagerung in Einschlusskörperchen (IBs) auf. Die Struktur der E.‐coli ‐IBs der prionbildenden Domäne des Pilzprions HET‐s wurde analysiert, und es wurde nachgewiesen, dass diese IBs die gleiche Struktur wie In‐vitro‐Fibrillen haben und eine Prioneninfektiosität zeigen. Die Resultate belegen, dass die IBs von HET‐s(218–289) Amyloide sind.