Probing the Bioactive Conformation of an Archetypal Natural Product HDAC Inhibitor with Conformationally Homogeneous Triazole‐Modified Cyclic Tetrapeptides | Zendy

Horne W. Seth | Zendy; Olsen Christian A. | Zendy; Beierle John M. | Zendy; Montero Ana | Zendy; Ghadiri M. Reza | Zendy

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Probing the Bioactive Conformation of an Archetypal Natural Product HDAC Inhibitor with Conformationally Homogeneous Triazole‐Modified Cyclic Tetrapeptides

Author(s) -

Horne W. Seth,

Olsen Christian A.,

Beierle John M.,

Montero Ana,

Ghadiri M. Reza

Publication year - 2009

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.200805900

Subject(s) - chemistry , natural product , homogeneous , stereochemistry , cyclic peptide , triazole , peptide , biochemistry , organic chemistry , physics , thermodynamics

Besser als das Original : Neuartige Analoga von Apicidin, einem cyclischen Tetrapeptidinhibitor der Histon‐Desacetylase (HDAC), enthalten ein 1,4‐ oder 1,5‐disubstituiertes 1,2,3‐Triazol anstelle einer Gerüst‐Amidbindung, um die entsprechende Bindung in trans ‐ oder cis ‐Konfiguration zu fixieren. So ließ sich die Bindungsaffinität unterschiedlicher Peptidkonformationen (siehe Bild) untersuchen. Ein Analogon erwies sich in einigen Fällen als ein dem Apicidin überlegener HDAC‐Inhibitor.

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