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Probing the Bioactive Conformation of an Archetypal Natural Product HDAC Inhibitor with Conformationally Homogeneous Triazole‐Modified Cyclic Tetrapeptides
Author(s) -
Horne W. Seth,
Olsen Christian A.,
Beierle John M.,
Montero Ana,
Ghadiri M. Reza
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200805900
Subject(s) - chemistry , natural product , homogeneous , stereochemistry , cyclic peptide , triazole , peptide , biochemistry , organic chemistry , physics , thermodynamics
Besser als das Original : Neuartige Analoga von Apicidin, einem cyclischen Tetrapeptidinhibitor der Histon‐Desacetylase (HDAC), enthalten ein 1,4‐ oder 1,5‐disubstituiertes 1,2,3‐Triazol anstelle einer Gerüst‐Amidbindung, um die entsprechende Bindung in trans ‐ oder cis ‐Konfiguration zu fixieren. So ließ sich die Bindungsaffinität unterschiedlicher Peptidkonformationen (siehe Bild) untersuchen. Ein Analogon erwies sich in einigen Fällen als ein dem Apicidin überlegener HDAC‐Inhibitor.