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High‐Resolution Structural Characterization of a Helical α/β‐Peptide Foldamer Bound to the Anti‐Apoptotic Protein Bcl‐x L
Author(s) -
Lee Erinna F.,
Sadowsky Jack D.,
Smith Brian J.,
Czabotar Peter E.,
PetersonKaufman Kimberly J.,
Colman Peter M.,
Gellman Samuel H.,
Fairlie W. Douglas
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200805761
Subject(s) - foldamer , chemistry , stereochemistry , peptide , x ray crystallography , crystallography , biochemistry , physics , diffraction , optics
Das passt! Die erste hochaufgelöste Strukturbestimmung eines Foldamers im Komplex mit seinem Protein‐Target wird beschrieben (siehe Bild; Foldamere in Stabdarstellung). Das Foldamer besteht aus α‐ und β‐Aminosäureresten und ist an das antiapoptotische Protein Bcl‐x L gebunden. Der Komplex ahmt den Bindungsmodus und die wichtigsten Wechselwirkungen von Komplexen natürlicher α‐Peptidliganden mit Bcl‐x L nach. Zusätzliche Kontakte über β‐Aminosäurereste scheinen ebenfalls zur Bindungsaffinität beizutragen.