High‐Resolution Structural Characterization of a Helical α/β‐Peptide Foldamer Bound to the Anti‐Apoptotic Protein Bcl‐x L | Zendy

Lee Erinna F. | Zendy; Sadowsky Jack D. | Zendy; Smith Brian J. | Zendy; Czabotar Peter E. | Zendy; PetersonKaufman Kimberly J. | Zendy; Colman Peter M. | Zendy; Gellman Samuel H. | Zendy; Fairlie W. Douglas | Zendy

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High‐Resolution Structural Characterization of a Helical α/β‐Peptide Foldamer Bound to the Anti‐Apoptotic Protein Bcl‐x L

Author(s) -

Lee Erinna F.,

Sadowsky Jack D.,

Smith Brian J.,

Czabotar Peter E.,

PetersonKaufman Kimberly J.,

Colman Peter M.,

Gellman Samuel H.,

Fairlie W. Douglas

Publication year - 2009

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.200805761

Subject(s) - foldamer , chemistry , stereochemistry , peptide , x ray crystallography , crystallography , biochemistry , physics , diffraction , optics

Das passt! Die erste hochaufgelöste Strukturbestimmung eines Foldamers im Komplex mit seinem Protein‐Target wird beschrieben (siehe Bild; Foldamere in Stabdarstellung). Das Foldamer besteht aus α‐ und β‐Aminosäureresten und ist an das antiapoptotische Protein Bcl‐x L gebunden. Der Komplex ahmt den Bindungsmodus und die wichtigsten Wechselwirkungen von Komplexen natürlicher α‐Peptidliganden mit Bcl‐x L nach. Zusätzliche Kontakte über β‐Aminosäurereste scheinen ebenfalls zur Bindungsaffinität beizutragen.

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