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Unique Identification of Supramolecular Structures in Amyloid Fibrils by Solid‐State NMR Spectroscopy
Author(s) -
Nielsen Jakob T.,
Bjerring Morten,
Jeppesen Martin D.,
Pedersen Ronnie O.,
Pedersen Jan M.,
Hein Kim L.,
Vosegaard Thomas,
Skrydstrup Troels,
Otzen Daniel E.,
Nielsen Niels C.
Publication year - 2009
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200804198
Subject(s) - supramolecular chemistry , amyloid (mycology) , amyloid fibril , chemistry , nuclear magnetic resonance spectroscopy , crystallography , stereochemistry , amyloid β , crystal structure , medicine , pathology , inorganic chemistry , disease
Abstract Die Fibrillenstruktur , die das amyloidogene Fragment SNNFGAILSS des menschlichen Insel‐Amyloid‐Polypeptids (hIAPP) bildet, wurde mit einer Auflösung von 0.52 Å bestimmt. Aus den Festkörper‐NMR‐Spektren einfach erhältliche Symmetrieinformationen (siehe Bild) können zusammen mit langreichweitigen Randbedingungen genutzt werden, um die supramolekulare Organisation von Fibrillen eindeutig zu identifizieren.