Unique Identification of Supramolecular Structures in Amyloid Fibrils by Solid‐State NMR Spectroscopy | Zendy

Nielsen Jakob T. | Zendy; Bjerring Morten | Zendy; Jeppesen Martin D. | Zendy; Pedersen Ronnie O. | Zendy; Pedersen Jan M. | Zendy; Hein Kim L. | Zendy; Vosegaard Thomas | Zendy; Skrydstrup Troels | Zendy; Otzen Daniel E. | Zendy; Nielsen Niels C. | Zendy

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Unique Identification of Supramolecular Structures in Amyloid Fibrils by Solid‐State NMR Spectroscopy

Author(s) -

Nielsen Jakob T.,

Bjerring Morten,

Jeppesen Martin D.,

Pedersen Ronnie O.,

Pedersen Jan M.,

Hein Kim L.,

Vosegaard Thomas,

Skrydstrup Troels,

Otzen Daniel E.,

Nielsen Niels C.

Publication year - 2009

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.200804198

Subject(s) - supramolecular chemistry , amyloid (mycology) , amyloid fibril , chemistry , nuclear magnetic resonance spectroscopy , crystallography , stereochemistry , amyloid β , crystal structure , medicine , pathology , inorganic chemistry , disease

Die Fibrillenstruktur , die das amyloidogene Fragment SNNFGAILSS des menschlichen Insel‐Amyloid‐Polypeptids (hIAPP) bildet, wurde mit einer Auflösung von 0.52 Å bestimmt. Aus den Festkörper‐NMR‐Spektren einfach erhältliche Symmetrieinformationen (siehe Bild) können zusammen mit langreichweitigen Randbedingungen genutzt werden, um die supramolekulare Organisation von Fibrillen eindeutig zu identifizieren.

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