Rekonstitution von Apoenzymen als chemisches Werkzeug für die strukturelle Enzymologie und Biotechnologie

Enzyme mit künstlichen Cofaktoren : Nicht diffusionsfähige organische Cofaktoren von Enzymen können oft gegen künstliche Analoga ausgetauscht werden, wobei man halbsynthetische Enzyme erhält (siehe Schema). Dieser Ansatz kann zur Analyse von Struktur‐Funktions‐Beziehungen in der Enzymologie und zur Herstellung neuartiger Enzyme mit verbesserten oder neuen Funktionen, die nützlich für Biosensorik, Biokatalyse und Materialwissenschaften sind, verwendet werden.Viele Enzyme enthalten einen nicht diffusionsfähigen organischen Cofaktor, prosthetische Gruppe genannt, der im aktiven Zentrum des Enzyms platziert und essenziell für die katalytische Aktivität ist. Ein solcher Cofaktor kann oftmals aus dem Protein entfernt werden, wobei das entsprechende Apoenzym freigesetzt wird. Dieses kann wiederum mit einem künstlichen Analogon des nativen Cofaktors rekonstituiert werden. Heutzutage steht eine große Zahl künstlicher Cofaktoren zur Verfügung, die für die Rekonstitution genutzt werden können und damit die Herstellung von neuartigen halbsynthetischen Enzymen ermöglichen. Diese Methode ist in den letzten Jahrzehnten zu einem vielseitigen Hilfsmittel für die strukturelle Enzymologie weiterentwickelt worden, um Struktur‐Funktions‐Beziehungen zu untersuchen. Darüber hinaus kann die Rekonstitution von Apoenzymen genutzt werden, um Enzyme mit verbesserten oder sogar völlig neuartigen Funktionen herzustellen. Der vorliegende Aufsatz gibt einen Überblick über die historischen Entwicklungen auf diesem Gebiet sowie über die aktuellen Methoden zur Rekonstitution von Apoenzymen.