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Effects of Guanidinium–Phosphate Hydrogen Bonding on the Membrane‐Bound Structure and Activity of an Arginine‐Rich Membrane Peptide from Solid‐State NMR Spectroscopy
Author(s) -
Tang Ming,
Waring Alan J.,
Lehrer Robert I.,
Hong Mei
Publication year - 2008
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200705993
Subject(s) - chemistry , membrane , hydrogen bond , crystallography , nuclear magnetic resonance spectroscopy , arginine , peptide , stereochemistry , biochemistry , amino acid , molecule , organic chemistry
Durchschuss : Guanidinium‐Phosphat‐Wasserstoffbrücken haben einen spürbaren Einfluss auf Struktur und Aktivität des antimikrobiellen Peptids PG‐1. Festkörper‐NMR‐Daten zufolge ordnet sich eine Mutante von PG‐1 mit zweifach methylierten Arg‐Resten in der Membranebene an und dreht sich um deren Normale (siehe Schema). Die weniger aktive Mutante verletzt die Membran durch diese Bewegung, der aktivere Wildtyp von PG‐1 bildet dagegen ortsfeste β‐Fass‐Strukturen, die ringförmige Membranporen öffnen.