Dynamics in the p38α MAP Kinase–SB203580 Complex Observed by Liquid‐State NMR Spectroscopy

Zunahme an Flexibilität : NMR‐Daten der p38α‐MAP‐Kinase im Komplex mit dem Inhibitor SB203580 zeigen einen mittleren chemischen Austausch für die Aminosäuren in der Bindungstasche (die betreffenden Reste sind in der Struktur blau und rot markiert), was auf eine höhere Flexibilität gegenüber dem ungebundenen Protein hinweist. Den dipolaren Restkopplungen zufolge ist die Struktur von p38α in Lösung sehr ähnlich zur Kristallstruktur. Daraus folgt, dass die erhöhte Beweglichkeit in Lösung ein Effekt des Inhibitors ist.