Vollständige Umkehrung der Enantioselektivität gegen acetylierte tertiäre Alkohole durch eine Doppelmutation in einer Esterase aus Bacillus subtilis

Gleichzeitige Sättigungsmutagenese dreier Aminosäurereste der Esterase BS2 aus Bacillus subtilis und folgendes Hochdurchsatz‐Screening führten zur Identifizierung einer Doppelmutante (E188W/M193C). Diese zeigt, anders als die Einzelmutanten, eine umgekehrte Enantiopräferenz wie der Wildtyp (WT) (siehe Schema für die Racematspaltung des Esters 1 ) sowie einen hohen E ‐Wert und ein erweitertes Substratspektrum.