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Isoenzyme der Schweineleberesterase zeigen bemerkenswerte Unterschiede in ihrer Enantioselektivität
Author(s) -
Hummel Anke,
Brüsehaber Elke,
Böttcher Dominique,
Trauthwein Harald,
Doderer Kai,
Bornscheuer Uwe T.
Publication year - 2007
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200703256
Subject(s) - chemistry , humanities , political science , philosophy
Unterschiedliche Vorlieben : Eine Reihe von Isoenzymen der Schweineleberesterase (PLE) wurde identifiziert, kloniert und in E. coli überexprimiert. Sie unterscheiden sich auffallend in ihrer Enantioselektivität und ‐präferenz bei der kinetischen Racematspaltung von Acetaten sekundärer Alkohole sowie der Desymmetrisierung von cis ‐3,5‐Diacetoxycyclopent‐1‐en zu 1 a und 1 b (Bild: Enantiopräferenz der Isoenzyme und einer kommerziellen PLE‐Isoenzym‐Mischung).