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The Aggregated State of Amyloid‐β Peptide In Vitro Depends on Cu 2+ Ion Concentration
Author(s) -
Jun Sangmi,
Saxena Sunil
Publication year - 2007
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200700318
Subject(s) - peptide , chemistry , amyloid (mycology) , in vitro , aggregate (composite) , ion , crystallography , nanotechnology , biochemistry , materials science , inorganic chemistry , organic chemistry
Halten oder falten : Die Morphologie von aggregiertem Amyloid‐β hängt von der Konzentration von Cu 2+ ‐Ionen ab, wie TEM‐Aufnahmen belegen. Aus der Elektronenspinresonanz lassen sich deutliche Unterschiede in der Cu 2+ ‐Koordination an Amyloid‐β bei zunehmender Metallkonzentration ablesen. Die Ergebnisse legen eine Korrelation zwischen spezifischer Cu 2+ ‐Koordination und der Gesamtmorphologie der Aggregate nahe.
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