Titelbild: Sekundärstruktur, Dynamik und Topologie eines Sieben‐Helix‐Rezeptors in nativer Membranumgebung, untersucht mit Festkörper‐NMR‐Spektroskopie (Angew. Chem. 3/2007)

Membranproteine können nun durch hochauflösende Festkörper‐NMR‐Spektroskopie in ihrer natürlichen Umgebung studiert werden. Die Detektion unbeweglicher, mobiler und wasserzugänglicher Proteinsegmente liefert Einblicke in die membranständige Struktur des sensorischen Rhodopsins II von Natromonas pharaonis. Die Sekundärstruktur, Dynamik und Membrantopologie dieses Sieben‐Helix‐Rezeptors werden von M. Engelhard, M. Baldus et al. in der Zuschrift auf S. 463 ff. diskutiert.