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Redox Potentiometry Studies of Particulate Methane Monooxygenase: Support for a Trinuclear Copper Cluster Active Site
Author(s) -
Chan Sunney I.,
Wang Vincent C.C.,
Lai Jeff C.H.,
Yu Steve S.F.,
Chen Peter P.Y.,
Chen Kelvin H.C.,
Chen ChangLi,
Chan Michael K.
Publication year - 2007
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200604647
Subject(s) - methane monooxygenase , chemistry , methanol , monooxygenase , cluster (spacecraft) , copper , redox , methane , organic chemistry , computer science , enzyme , programming language , cytochrome p450
Eine Tasche voller Kupfer : Redoxpotentiometrie‐ und EPR‐Experimente belegen, dass das aktive Zentrum der partikulären Methan‐Monooxygenase (pMMO), eines membrangebundenen Enzyms, das unter Umgebungsbedingungen Methan zu Methanol hydroxyliert, zusätzlich zu dem zweikernigen Kupfercluster, der früher röntgenographisch nachgewiesen wurde, aus einem dreikernigen Kupfercluster (siehe Bild) und einem Typ‐2‐Kupferzentrum besteht.