Intrinsische Stickstoff‐Aktivierung an “nackten” Metallatomen

Das Interesse an Metallkomplexen, die molekularen Stickstoff binden und seine Reduktion oder Oxidation unter milden Bedingungen bewirken, ist weiterhin ungebrochen. In der Natur katalysiert das Enzym Nitrogenase diesen Prozess. Unter milden Zellbedingungen findet die Distickstoff‐Fixierung an einem Metall‐Schwefel‐Cluster im Zentrum des MoFe‐Proteins statt. Details des Mechanismus sind jedoch weithin unbekannt, obwohl gerade in den letzten Jahren wichtige Entdeckungen in diesem Gebiet gemacht wurden. Im vorliegenden Aufsatz werden neueste Resultate über Wechselwirkungen von N 2 mit Metallatomen und Metallatom‐Dimeren aller Gruppen des Periodensystems diskutiert, die vor allem in Gasphasen‐ und Matrixisolationsexperimenten gewonnen wurden. Die Relevanz dieser intrinsischen Distickstoff‐Aktivierung an ligandenfreien Metallatomen für die entsprechenden Reaktionen an Komplexen, Clustern und Oberflächen wird hervorgehoben.