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Folding a De Novo Designed Peptide into an α‐Helix through Hydrophobic Binding by a Bowl‐Shaped Host
Author(s) -
Tashiro Shohei,
Tominaga Masahide,
Yamaguchi Yoshiki,
Kato Koichi,
Fujita Makoto
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200502802
Subject(s) - chemistry , helix (gastropod) , peptide , folding (dsp implementation) , stereochemistry , microbiology and biotechnology , biochemistry , ecology , snail , electrical engineering , biology , engineering
Der richtige Dreh : Der Einschluss eines nonameren Peptids (Trp‐Ala‐Glu‐Ala‐Ala‐Ala‐Glu‐Ala‐Trp) in einen schalenförmigen Wirt in Wasser induziert und stabilisiert die α‐helicale Konformation. Zwei Arten von Wirt‐Gast‐Wechselwirkungen spielen dabei eine Rolle: eine hydrophobe Wechselwirkung mit den beiden terminalen Trp‐Resten und elektrostatische Wechselwirkungen zwischen den Glu‐Resten und der hohen positiven Ladung des Wirts (12+).