Folding a De Novo Designed Peptide into an α‐Helix through Hydrophobic Binding by a Bowl‐Shaped Host | Zendy

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Folding a De Novo Designed Peptide into an α‐Helix through Hydrophobic Binding by a Bowl‐Shaped Host

Author(s) -

Tashiro Shohei,

Tominaga Masahide,

Yamaguchi Yoshiki,

Kato Koichi,

Fujita Makoto

Publication year - 2005

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.200502802

Subject(s) - chemistry , helix (gastropod) , peptide , folding (dsp implementation) , stereochemistry , microbiology and biotechnology , biochemistry , ecology , snail , electrical engineering , biology , engineering

Der richtige Dreh : Der Einschluss eines nonameren Peptids (Trp‐Ala‐Glu‐Ala‐Ala‐Ala‐Glu‐Ala‐Trp) in einen schalenförmigen Wirt in Wasser induziert und stabilisiert die α‐helicale Konformation. Zwei Arten von Wirt‐Gast‐Wechselwirkungen spielen dabei eine Rolle: eine hydrophobe Wechselwirkung mit den beiden terminalen Trp‐Resten und elektrostatische Wechselwirkungen zwischen den Glu‐Resten und der hohen positiven Ladung des Wirts (12+).

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