Premium
Side‐Chain Orientation and Hydrogen‐Bonding Imprint Supra‐ τ c Motion on the Protein Backbone of Ubiquitin
Author(s) -
Lakomek Nils A.,
Farès Christophe,
Becker Stefan,
Carlomagno Teresa,
Meiler Jens,
Griesinger Christian
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200502573
Subject(s) - ubiquitin , amide , chemistry , hydrogen bond , stereochemistry , side chain , molecule , biochemistry , organic chemistry , gene , polymer
Ordnungsparameter , wie sie aus dipolaren Restkopplungen in NH‐Gruppen abgeleitet wurden, belegen eine Beweglichkeit des Proteinrückgrats auf einer gegenüber der Korrelationszeit τ C langsamen Zeitskala. Wenig bewegliche Amide (blau und grün) z. B. im Ubiquitin sind wasserstoffverbrückt und gehören zu Aminosäureresten, deren Seitenketten zum hydrophoben Kern zeigen, wohingegen bewegliche Amide (gelb, orange, rot) solvensexponierte Seitenketten haben und weniger H‐Bindungen eingehen.