Warum sind Proteine geladen? Netzwerke aus Ladungs‐Ladungs‐Wechselwirkungen in Proteinen, analysiert über Ladungsleitern und Kapillarelektrophorese

Fast alle Proteine enthalten geladene Aminosäuren. Während für einzelne Ladungen im aktiven Zentrum die Funktion bei der Katalyse oder der Bindung häufig aufgeklärt werden kann, ist es weniger ersichtlich, welche Funktion den Ladungen außerhalb dieser Region zuzuordnen ist. Sind sie für die Löslichkeit notwendig? Oder haben sie andere Aufgaben? Lassen sich durch Verändern dieser Ladungen die Proteineigenschaften variieren? Eine Kombination aus Kapillarelektrophorese (CE) und “Proteinladungsleitern” ermöglicht es, die Funktionen geladener Reste auf der Proteinoberfläche außerhalb des aktiven Zentrums zu studieren. Dazu werden diese Reste durch Reaktionen modifiziert, die eine große Zahl unterschiedlich geladener Derivate des Proteins liefern. CE trennt diese Derivate in Fraktionen mit der gleichen Zahl modifizierter geladener Gruppen. Die Untersuchung des Ladungseinflusses auf die Proteineigenschaften unter Verwendung von Ladungsleitern ermöglicht es, die Nettoladung und den hydrodynamischen Radius der Proteine zu bestimmen und auf die Rolle geladener Reste bei Ligandbindung und Proteinfaltung zu schließen.