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Engineering Enhanced Protein Stability through β‐Turn Optimization: Insights for the Design of Stable Peptide β‐Hairpin Systems
Author(s) -
Simpson Emma R.,
Meldrum Jill K.,
Bofill Roger,
Crespo Maria D.,
Holmes Elizabeth,
Searle Mark S.
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200500577
Subject(s) - protein engineering , protein stability , chemistry , peptide , nanotechnology , materials science , biochemistry , enzyme
Ein guter Dienst : Haarnadelschleifen sind eine wichtige Komponente von Proteinstrukturen und Ausgangspunkte für die β‐Haarnadel‐Faltung. Mit Ubiquitin als „Wirt“‐System (siehe Struktur) wurden Protein‐Engineering‐Methoden verwendet, um den Energiebeitrag von Typ‐I′‐Haarnadelschleifen zur Stabilität von Proteinen zu bestimmen, wobei das Ziel war, das rationale Design von Modell‐Peptidsystemen zu optimieren.