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13 C‐markierte Tyrosinreste als lokale IR‐Sonden zur Analyse konformativer Änderungen in Peptiden und Proteinen
Author(s) -
Tremmel Sandra,
Beyermann Michael,
Oschkinat Hartmut,
Bienert Michael,
Naumann Dieter,
Fabian Heinz
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200500547
Subject(s) - chemistry
Der Einbau individueller Tyrosinreste , die an der C4‐Position des Phenolrings 13 C‐markiert sind (Y11 und Y19 im Bild), bewirkt eine Verschiebung der resultierenden Tyrosinbande zu niedrigeren Wellenzahlen. Dies ermöglicht das simultane IR‐spektroskopische Verfolgen lokaler Konformationsänderungen in verschiedenen Bereichen eines Proteins, was für eine synthetische Variante der WW‐Domäne beispielhaft demonstriert wird.