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Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases
Author(s) -
Bernhardt Peter,
Hult Karl,
Kazlauskas Romas J.
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200463006
Subject(s) - chemistry , pseudomonas fluorescens , serine , stereochemistry , computational biology , biochemistry , genetics , biology , enzyme , bacteria
Substratwechsel : Durch eine Mutation, die zu einer cis ‐Prolin‐Peptidbindung in einer Schleifenstruktur nahe am aktiven Zentrum einer Arylesterase aus Pseudomonas fluorescens führt, wird aus dem Enzym eine Perhydrolase (siehe Bild). Das Umschalten der Aktivität wird mit einer neuen Wasserstoffbrücke zwischen einem Rückgrat‐Carbonylsauerstoffatom und dem peroxidischen Desacylierungsintermediat erklärt.