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Zwei neue privilegierte Bausteine und ein unerwarteter Bindungsmodus für HIV‐Protease‐Inhibitoren
Author(s) -
Specker Edgar,
Böttcher Jark,
Lilie Hauke,
Heine Andreas,
Schoop Andreas,
Müller Gerhard,
Griebenow Nils,
Klebe Gerhard
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200462643
Subject(s) - human immunodeficiency virus (hiv) , pyrrolidine , hiv 1 protease , philosophy , chemistry , stereochemistry , humanities , protease , biology , virology , biochemistry , enzyme
Für das katalytische Zentrum der Familie der Aspartylproteasen wurden zwei privilegierte Inhibitorstrukturen entwickelt. Sie enthalten eine zentrale Hydroxysulfon‐ oder Pyrrolidin‐Einheit und sind mit rational entworfenen Seitenketten dekoriert. Die Hydroxysulfone binden wie erwartet an HIV‐Protease, der Bindungsmodus der Pyrrolidine ist dagegen neuartig und überraschend (siehe Bild).