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Complete Assignment of Heteronuclear Protein Resonances by Protonless NMR Spectroscopy
Author(s) -
Bermel Wolfgang,
Bertini Ivano,
Duma Luminita,
Felli Isabella C.,
Emsley Lyndon,
Pierattelli Roberta,
Vasos Paul R.
Publication year - 2005
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200461794
Subject(s) - heteronuclear molecule , chemistry , nuclear magnetic resonance spectroscopy , nuclear magnetic resonance , stereochemistry , physics
Der Nachweis von 13 C in der Hochauflösungs‐NMR‐Spektroskopie von Proteinen ist nun möglich. Ein Protokoll für homonucleares 13 C‐Entkoppeln in mehrdimensionalen Experimenten korreliert den Carbonyl‐, C α ‐ und C β ‐Kern (siehe Bild). Auf diese Art lassen sich auch Kerne in Seitenketten in ausschließlich heteronuclearen Experimenten detektieren, was eine vollständige Zuordnung von Proteinsignalen ermöglicht.

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