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Enzymatische Katalyse der Peptidyl‐Prolyl‐Bindungsrotation: Sind die Bildung des Übergangszustands und die Enzymdynamik direkt gekoppelt?
Author(s) -
Fanghänel Jörg
Publication year - 2003
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200390117
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , microbiology and biotechnology , biology
Bei der Beantwortung der Titelfrage helfen die Ergebnisse von Eisenmesser et al. zur Cyclophilin‐18‐katalysierten Peptidyl‐Prolyl‐ cis / trans ‐Isomerisierung. Hier werden sie vorgestellt und mit bereits publizierten Daten zum Katalysemechanismus dieser Enzymklasse verknüpft. Für einige der im aktiven Zentrum des Enzyms gelegenen Aminosäureseitenketten (siehe Bild) konnte gezeigt werden, dass sie entweder an der Substratbindung oder an der Bildung des Übergangszustands beteiligt sind.