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A Fluorine Scan of Thrombin Inhibitors to Map the Fluorophilicity/Fluorophobicity of an Enzyme Active Site: Evidence for CF⋅⋅⋅CO Interactions
Author(s) -
Olsen Jacob A.,
Banner David W.,
Seiler Paul,
Obst Sander Ulrike,
D'Arcy Allan,
Stihle Martine,
Müller Klaus,
Diederich François
Publication year - 2003
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200351268
Subject(s) - stereochemistry , active site , thrombin , chemistry , enzyme , fluorine , biochemistry , biology , organic chemistry , platelet , immunology
Die hohe Fluorophilie der HC α CO‐Einheit von Asn 98 im aktiven Zentrum von Thrombin zeigt sich bei der röntgenstrukturanalytischen Charakterisierung eines Komplexes mit einem künstlichen Inhibitor (siehe Bild, Abstände in Å). Auch in den Röntgenstrukturanalysen zahlreicher kleiner Moleküle werden an HC α CO‐Carbonyleinheiten kleine CF⋅⋅⋅HC α ‐ und CF⋅⋅⋅CO‐Abstände gefunden.