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Quantitative Correlation of Solvent Polarity with the α‐/3 10 ‐Helix Equilibrium: A Heptapeptide Behaves as a Solvent‐Driven Molecular Spring
Author(s) -
Pengo Paolo,
Pasquato Lucia,
Moro Stefano,
Brigo Alessandro,
Fogolari Federico,
Broxterman Quirinus B.,
Kaptein Bernard,
Scrimin Paolo
Publication year - 2003
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200351015
Subject(s) - helix (gastropod) , chemistry , stereochemistry , philosophy , biology , ecology , snail
Dehnübungen für Peptide : Die Lösungsmittelpolarität entscheidet, ob das Heptapeptid Ac‐[Aib‐ L ‐(αMe)Val‐Aib] 2 ‐ L ‐His‐NH 2 in α‐Helix‐ oder 3 10 ‐Helix‐Konformation vorliegt (siehe Bild). Die Gleichgewichtskonstante dieses Wechselspiels korreliert mit dem empirischen Lösungsmittelpolaritätsparameter E ${{{{\rm {\rm N}}\atop {\rm {\rm T$ . Moleküldynamik‐Rechnungen veranschaulichen, wie das Peptid sich streckt (→3 10 ‐Helix, rechts) und zusammenzieht (→α‐Helix, links).