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Dynamic Covalent Chemistry on Self‐Templating Peptides: Formation of a Disulfide‐linked β‐Hairpin Mimic
Author(s) -
KrishnanGhosh Yamuna,
Balasubramanian Shankar
Publication year - 2003
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200250551
Subject(s) - disulfide bond , chemistry , peptide , covalent bond , stereochemistry , biochemistry , organic chemistry
Gezielte Peptidverknüpfungen : Thiolhaltige lineare Peptide ( A SH and B SH ) können gezielt so dimerisiert werden, dass die energetisch günstigsten Disulfide entstehen (siehe Schema). Die Peptide selbst dienen bei dieser reversiblen Reaktion als Template. NMR‐spektroskopische Untersuchungen zeigen, dass die Stabilisierung der Disulfide aus der Bildung einer β‐Faltblatt‐Struktur folgt. Die Disulfid‐Bindung befindet sich in der bevorzugten Konformation des Peptids in einer Haarnadel‐artigen Region.