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Die vierte helicale Sekundärstruktur von β‐Peptiden: ( P )‐2 8 ‐Helix eines β‐Hexapeptids aus (2 R ,3 S )‐3‐Amino‐2‐hydroxycarbonsäure‐Einheiten
Author(s) -
Gademann Karl,
Häne Andreas,
Rueping Magnus,
Jaun Bernhard,
Seebach Dieter
Publication year - 2003
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.200250290
Subject(s) - chemistry , stereochemistry , helix (gastropod) , biology , ecology , snail
Kleine Änderung mit großer Wirkung : Ein Oligomer aus α‐Hydroxy‐β‐aminosäuren faltet in Methanol in eine rechtsgängige helicale Struktur (siehe Bild); im Gegensatz dazu hat das Methylanalogon Faltblattstruktur. Die neue Helix eingeschlossen, wurden bislang vier verschiedene β‐peptidische helicale Sekundärstrukturen entdeckt – eine Strukturvielfalt, die den Weg für die Entwicklung ausgeklügelter Proteinmimetika ebnen könnte.
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