β‐Peptide: neue Sekundärstruktur‐Bildner

Warum leben wir nicht in einer β‐Peptid‐Welt? Diese Frage stellt sich berechtigterweise angesichts neuerer Erkenntnisse von D. Seebach et al. sowie S. Gellman et al. zu Sekundärstrukturen von β‐Peptiden: Schon unterhalb einer Kettenlänge von zehn β‐Aminosäuren bilden diese stabile Sekundärstrukturmotive wie die rechts ausschnittsweise dargestellte 3 1 ‐ M ‐Helix. So benötigt ein Hepta‐β‐peptid zur Rückfaltung nach thermischer Denaturierung nur 200 ps!