NADH‐induzierte Einflüsse auf die Koordination des Nickels im aktiven Zentrum der löslichen Hydrogenase aus Alcaligenes eutrophus : XAFS‐Untersuchungen an drei ESR‐spektroskopisch unterscheidbaren Zuständen

Ebenfalls ein heterodinucleares Ni‐Fe‐S‐Zentrum wie die Hydrogenase aus Desulfovibrio gigas hat die wesentlich komplexere lösliche Hydrogenase aus dem Bakterium Alcaligenes eutrophus , wie die hochauflösende Röntgenabsorptionsspektroskopie zeigt. Die reduktive Aktivierung dieses Enzyms mit NADH führt zu einer substantiellen änderung in der Koordination des Nickels, was vermutlich auf spezifische Substrateigenschaften zurückzuführen ist. Rechts ist ein Modell für das aktive Zentrum nach NADH‐Reduktion gezeigt.