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Chemie und Molekularbiologie der übertragbaren spongiformen Encephalopathien
Author(s) -
Edenhofer Frank,
Weiss Stefan,
Winnacker ErnstLudwig,
Famulok Michael
Publication year - 1997
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.19971091604
Subject(s) - scrapie , microbiology and biotechnology , gene isoform , philosophy , chemistry , gynecology , medicine , prion protein , biology , biochemistry , gene , pathology , disease
Prion‐Krankheiten, zu denen die Creutzfeldt‐Jakob‐Krankheit des Menschen, die Scrapie des Schafes (auch Traberkrankheit) sowie die spongiforme Encephalopathie des Rinds (der sogenannte Rinderwahnsinn) zählen, stehen derzeit im Brennpunkt des öffentlichen Interesses. Wegen des Aussehens der Läsionen im Gehirn spricht man auch von schwammartigen Encephalopathien. Prion‐Krankheiten werden wahrscheinlich durch einen von Nucleinsäuren unabhängigen Erreger hervorgerufen. Nach dem gegenwärtigen Stand der Wissenschaft wird als Erreger eine strukturelle Isoform des Prion‐Proteins angesehen, die Scrapie‐Form PrP Sc . Diese unterscheidet sich von der normalen zellulären Isoform PrP c nicht in der Aminosäuresequenz, vermutlich aber in der Raumstruktur. Nach einer weithin akzeptierten Hypothese wird die normale Isoform des Proteins bei Kontakt mit der Scrapie‐Isoform in einer Art autokatalytischem Prozeß ebenfalls in die Scrapie‐Form umgewandelt. Ein eindeutiger Beweis für diese Hypothese steht allerdings noch aus. Bei der Bearbeitung der vielen offenen Fragen zur Prion‐Problematik wurden jedoch in jüngster Zeit bemerkenswerte Fortschritte erzielt, über die hier berichtet wird.