Der Mechanismus der Claisen‐Umlagerung – ein Déjà‐vu

“Déjà‐vu all over again”. So beschrieb der berühmte Baseballspieler Yogi Berra kurz und knapp die Erfahrung, etwas zu lernen, das andere lange vorher begriffen haben. Der Mechanismus, nach dem das Enzym Chorismat‐Mutase die Claisen‐Umlagerung von Chorisminsäure beschleunigt, hat Chemiker und Biochemiker viele Jahre verblüfft und gefesselt. Klassische Lösungsmittel‐ und Katalysatoreffekte, die jedoch von der chemischen Fachwelt zum größten Teil ignoriert wurden, lieferten nicht nur wichtige Anhaltspunkte hinsichtlich des Mechanismus der enzymkatalysierten Reaktion, sondern stellten die Claisen‐Umlagerung in ein neues Licht. Früher schien Chorisminsäure eine Ausnahme zu sein, da sie sich so schnell unter physiologischen Bedingungen umlagerte. Inzwischen ist klar, daß sich sogar Allylvinylether bei Raumtemperatur in wäßriger Lösung umlagert. Die Fähigkeit des Enzyms, die Umlagerung von Chorismat‐Ionen um den Faktor 10 6 zu beschleunigen, wurde damals als außergewöhnlich angesehen. Die Katalyse mit trivalenten Aluminiumverbindungen erreicht jedoch ebenfalls diese Geschwindigkeitserhöhungen und übertrifft sie in einigen Fällen sogar. Es sollte deshalb wirklich nicht überraschen, daß es in der Natur mehrere strukturell verschiedene Lösungen zum Aufbau von Enzymkatalysatoren für die Umlagerung von Chorisminsäure gibt.