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Enzymatische Hydrolyse hydrophiler Diethylenglycol‐ und Polyethylenglycolester von Peptiden und Glycopeptiden durch Lipasen
Author(s) -
Kunz Horst,
Kowalczyk Danuta,
Braun Peter,
Braum Günther
Publication year - 1994
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.19941060325
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Neue Möglichkeiten nicht nur in der Peptidsynthese eröffnen Ester von Diethylenglycolmonomethylether. Diese 2‐[2‐(Methoxy)ethoxy]ethylester (MEE‐Ester) lassen sich durch Lipasen in neutraler Lösung hydrolysieren. Dies überrascht: Bisher war angenommen worden, daß Lipasen nur solche Ester effizient spalten, die wie ihre natürlichen Substrate aus hydrophoben und polaren Teilen bestehen. Bei der Spaltung der MEE‐Ester bleiben die Peptidbindungen und die in der Peptid‐und Kohlenhydratchemie gebräuchlichen Schutzgruppen erhalten. Erstaunlicherweise lassen sich nicht nur MEE‐Ester, sondern sogar Polyethylenglycolester von Peptiden mit Lipasen in neutralem Milieu hydrolysieren.