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Bestimmung der H N ‐H α ‐Kopplungskonstanten in großen, isotopenmarkierten Proteinen
Author(s) -
Seip Stephan,
Balbach Jochen,
Kessler Horst
Publication year - 1992
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.19921041225
Subject(s) - chemistry , stereochemistry
Die 3 J H N ,H α ‐Kopplungskonstanten sehr großer Proteine lassen sich mit den hier vorgestellten NMR‐Experimenten unabhängig von der Signalbreite bestimmen, wenn die Proteine 13 C‐und 15 N‐angereichert sind. Beide Pulsfolgen korrelieren 15 N mit 13 C α U und H N und ermöglichten beispielsweise die Bestimmung von 3 J H N , H α . in der Mannose‐Permease‐Domäne P13. Diese Kopplungskonstante gibt Auskunft über den Wertebereich des Proteinrückgratwinkels ϕ, der für Moleküldynamikrechnungen wichtig ist.
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