Die Chemie des Vitamins A und des Sehvorgangs

Der Sehvorgang wird in der Netzhaut (Retina) durch eine photochemische Isomerisierung initiiert: Im photosensitiven Protein Rhodopsin wandelt sich die Schiff‐Base von 11‐ cis ‐Retinal in ihr all‐ trans ‐Gegenstück um. Dieses all‐ trans ‐Retinal wird anschließend freigesetzt und zu all‐ trans ‐Retinol (Vitamin A) reduziert, das schließlich verestert wird. Zur Aufrechterhaltung des Sehprozesses muß daher im Auge das 11‐ cis ‐Retinoid wiederhergestellt werden. Schon in den siebziger Jahren des vorigen Jahrhunderts fand Kühne , daß zur Regeneration von Rhodopsin das Pigmentepithel erforderlich ist, das sich hinter der Netzhaut befindet. In der Tat wurde im Pigmentepithel in jüngster Zeit ein Isomerasesystem entdeckt, das zugegebenes Vitamin A in 11‐ cis ‐Retinol umwandeln kann. — Pauling sagte in den dreißiger Jahren dieses Jahrhunderts voraus, daß bestimmte cis ‐Doppelbindungen in Carotinoiden und Retinoiden, einschließlich der 11‐ cis ‐Retinoide, bedeutend weniger stabil als die entsprechenden trans ‐Doppelbindungen sein sollten. Diese Vorhersage war zwar experimentell gestützt, ließ aber die entscheidende Frage offen, woher die Energie für den Isomerisierungsprozeß im Auge stammt. Diese Frage wurde durch den überraschenden Nachweis beantwortet, daß die Energie in den Phospholipiden der Membran gespeichert ist. Daß Membranen als Energiequelle wirken können, ist eine unerwartete biologische Funktion. Der vorliegende Beitrag befaßt sich mit den chemischen Grundlagen dieses neuen, energieabhängigen Isomerisierungsprozesses.