Proteinphosphorylierung in Bakterien – Regulation von Genexpression, Transportfunktionen und Stoffwechselvorgängen

Die wichtige Rolle der Proteinphosphorylierung zur Regulation der unterschiedlichsten Prozesse in eukaryontischen Zellen ist seit langem bekannt und sehr gut untersucht; der eindeutige Nachweis der Proteinphosphorylierung in Bakterien gelang dagegen erst vor weniger als einem Jahrzehnt. Mittlerweile kennt man fünf bakterielle Proteine, deren Aktivität durch reversible Phosphorylierung kontrolliert wird: Die Phosphorylierung der Isocitrat‐Dehydrogenase steuert unter bestimmten Wachstumsbedingungen den weiteren Abbauweg von Isocitrat über entweder den Citratcyclus oder den Glyoxylatcyclus. Die Phosphorylierung von HPr, einem Phosphorylcarrier‐Protein des Phosphotransferase‐Systems, reguliert in Gram‐positiven Bakterien die Kohlenhydrataufnahme über dieses Transportsystem. Die Phosphorylierung der Glycerin‐Kinase in Streptococcus faecalis reguliert den Transport und den Abbau von Glycerin. Die Phosphorylierung des Stickstoffregulator‐Proteins I (NR I ) in E. coli steuert die Genexpression der Enzyme, die am Stickstoffmetabolismus beteiligt sind. Die Phosphorylierung der Citrat‐Lyase‐Ligase bei Clostridium sphenoides schließlich reguliert die Umwandlung der Citrat‐Lyase von der inaktiven Mercapto‐ in die aktive Acetylform und damit den weiteren Abbauweg von Citrat. Neuere Untersuchungen haben gezeigt, daß in E. coli mehr als hundert Proteine phosphoryliert werden. Man darf daher erwarten, daß die Proteinphosphorylierung bei Bakterien eine genauso wichtige Rolle bei der Regulation der zellulären Prozesse spielt, wie dies bei Eukaryontenzellen der Fall ist.