Peptidstrukturen der Alamethicin‐Sequenz: Das C‐terminale α/ 10 ‐Helicität | Zendy

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Peptidstrukturen der Alamethicin‐Sequenz: Das C‐terminale α/ 10 ‐Helicität

Author(s) -

Bosch Roland,

Jund Günther,

Schmitt Heribert,

Sheldrick George M.,

Winter Werner

Publication year - 1984

Publication title -

angewandte chemie

Language(s) - German

Resource type - Journals

eISSN - 1521-3757

pISSN - 0044-8249

DOI - 10.1002/ange.19840960622

Subject(s) - alamethicin , chemistry , stereochemistry , lipid bilayer , biochemistry , membrane

Ein natürliches Oligopeptid mit α‐Aminoisobuttersäure‐Resten (Aib) , die den Konformationsraum einschränken, ist Alamethicin. Dieses Icosapeptid‐Antibioticum hat als ionophorer Membranporenbildner Modellcharakter für die Nervenreizleitung. Bei synthetischen Segmenten solcher Verbindungen wurden nun interessante helicale Strukturen gefunden: So bildet 2 eine rechtsgängige 3 10 ‐Helix, 1 dagegen eine linksgängige ! Bisher kannte man nur eine einzige andere 3 10 1 ‐Helix. 1 Boc‐Pro‐Aib‐Ala‐Aib‐Ala‐OH Boc‐Aib‐Ala‐Aib‐OMe 2

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