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Peptidstrukturen der Alamethicin‐Sequenz: Das C‐terminale α/ 10 ‐Helicität
Author(s) -
Bosch Roland,
Jund Günther,
Schmitt Heribert,
Sheldrick George M.,
Winter Werner
Publication year - 1984
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.19840960622
Subject(s) - alamethicin , chemistry , stereochemistry , lipid bilayer , biochemistry , membrane
Ein natürliches Oligopeptid mit α‐Aminoisobuttersäure‐Resten (Aib) , die den Konformationsraum einschränken, ist Alamethicin. Dieses Icosapeptid‐Antibioticum hat als ionophorer Membranporenbildner Modellcharakter für die Nervenreizleitung. Bei synthetischen Segmenten solcher Verbindungen wurden nun interessante helicale Strukturen gefunden: So bildet 2 eine rechtsgängige 3 10 ‐Helix, 1 dagegen eine linksgängige ! Bisher kannte man nur eine einzige andere 3 10 1 ‐Helix. 1 Boc‐Pro‐Aib‐Ala‐Aib‐Ala‐OH Boc‐Aib‐Ala‐Aib‐OMe 2