Histidin im aktiven Zentrum von Enzymen

Abstract Das Vorkommen von Histidin im aktiven Zentrum eines Enzyms läßt sich z. B. durch kinetische Messungen, chemische Modifizierung, NMR‐Spektroskopie oder Röntgen‐Strukturanalyse beweisen. Histidin ist die einzige natürliche Aminosäure, die einen Imidazolrest als Seitenkette enthält. Die Rolle des Histidins bei der Enzymkatalyse beruht u. a. auf den Besonderheiten des Imidazolrestes: So neigt er zur Bildung von Wasserstoffbrücken, vereinigt Donor‐ und Acceptoreigenschaften und kann in einer nucleophilen Katalyse oder in einer Basekatalyse wirksam werden. — Bei einigen dieser Enzyme ist die Lage jedes Atoms bekannt, und doch sind die Vorstellungen über den Ablauf der Katalyse auf molekularer Ebene kontrovers.