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Eisen‐Schwefel‐Proteine: Strukturchemie ihrer Chromophore und verwandter Systeme
Author(s) -
Mason Ronald,
Zubieta J. A.
Publication year - 1973
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/ange.19730850904
Subject(s) - chemistry , ferredoxin , chromophore , rubredoxin , microbiology and biotechnology , crystallography , biology , biochemistry , photochemistry , enzyme
Intensive Untersuchungen an Eisen‐Schwefel‐Proteinen wurden erst vor etwa einem Jahrzehnt begonnen, doch haben sich seither auf diesem Gebiet viele biologische und physikalisch‐chemische Einzelerkenntnisse angesammelt, die auch in Übersichtsarbeiten zusammengestellt worden sind [1–5] . Als Ergebnis der Röntgen‐Strukturanalysen von Rubredoxin [6] , Ferredoxin ( Peptococcus aerogenes ) [7] und des Eisen‐Proteins aus Chromatium vinosum mit hohem Normalpotential ( high potential iron protein , HIPIP) [8] kann man jetzt eine Übersicht über Natur und Funktion der anorganischen Chromophore in diesen Proteinen geben, diese Befunde mit „Modell”‐Systemen von wechselnder Relevanz in Beziehung setzen sowie Redox‐prozesse in biologischen Systemen besonders im Hinblick darauf erläutern, was man allosterische Effekte auf die Elektronenübertragung in Metallenzymen nennen könnte.