Struktur und Wirkungsweise des aktiven Zentrums der Hefe‐Pyruvat‐Decarboxylase

Kinetische Untersuchungen haben ergeben, daß die beiden niedermolekularen Komponenten der Hefe‐Pyruvat‐Decarboxylase (Thiaminpyrophosphat und Mg 2⊕ ‐Ionen) sich zunächst schnell und reversibel in vorgelagerten Binärgleichgewichten an das Apoenzym anlagern. Anschließend „cyclisiert” dieses Addukt in geschwindigkeitsbestimmender und praktisch irreversibler Reaktion zum thermodynamisch stabilen Holoenzym. – Aus diesen Ergebnissen – ergänzt und erweitert durch Prüfung zahlreicher Analoger des Thiaminpyrophosphats im Enzymversuch – werden Vorstellungen über den Ablauf der Enzymreaktion entwickelt.