Neue Untersuchungen mit Hilfe des optischen Circulardichroismus

Ein erstmals 1961 beschriebenes Gerät, mit dem sich der Circulardichroismus bis herab zu 220 mμ messen ließ, ist verbessert worden und gestattet jetzt Messungen bis herab zu 185 mμ. Untersuchungen an Dienen, konjugierten Ketonen und Verbindungen mit aromatischem Ring werden an Hand einiger Beispiele beschrieben. Besonders eingehend wurden Proteine analysiert mit folgenden Ergebnissen: 1. Polypeptide mit Helixstruktur zeigen im fernen Ultraviolett einen komplexen Circulardichroismus mit drei Komponenten bei 192, 204 und 225 mμ, die für eine helixartige Anordnung der Peptidgruppen charakteristisch sind. — 2. Menschliches Serumalbumin zeigt einen ähnlichen Circulardichroismus wie die helixartig gebauten Polypeptide, woraus sich schließen läßt, daß es zu 60% Helixstruktur hat. — 3. Messungen des Circulardichroismus zeigen, daß die Protein‐Denaturierung mit Harnstoff reversibel ist. — 4. 2‐Chloräthanol erhöht den Helixgehalt von menschlichem Serumalbumin und von Clupein, hat aber auf die Struktur von Poly‐ L ‐glutaminsäure nur einen geringen Einfluß. — 5. Die Öffnung von Disulfidbrücken im menschlichen Serumalbumin erleichtert den Angriff von Denaturierungsmitteln (z. B. Harnstoff). — 6. Oberflächenaktive Stoffe unterstützen die Aufrechterhaltung der Struktur des menschlichen Serumalbumins nach der Öffnung von Disulfidbrücken.