Brückenreaktionen an Aminosäuren und Faserproteinen

Bei Einwirkung bifunktioneller Fluor‐Verbindungen der aromatischen Reihe wie 1,5‐Difluor‐2,4‐dinitrobenzol oder p,p′‐Difluor‐m,m′‐dinitro‐diphenylsulfon auf Faserproteine, z. B. Wollkeratin, Seidenfibroin und Sehnenkollagen, tritt in überraschend hohem Ausmaß bifunktionelle Reaktion mit den Phenol‐Gruppen des Tyrosins (Fibroin und Keratin) und den ε‐Amino‐Gruppen des Lysins (Keratin, Fibroin, Kollagen) und Oxylysins (Kollagen) ein. Diese bifunktionelle Reaktion der Brückenreagentien ist eine starke Stütze für die Hypothese des segmentierten Baus der genannten Faserproteine, wonach bestimmte Aminosäuren in Segmenten des Proteins gehäuft eingebaut sind. Nach Einbau der neuen Brücken in das Gefüge des proteins ist dieses chemisch und physikalisch stabilisiert, was dafür spricht, daß Aminosäure‐Gruppen verschiedener Ketten miteinander vernetzt wurden. Voraussetzung für die präparative Bearbeitung solcher Brückenreaktionen an Fasern war die Kenntnis synthetischer Modelle aus Aminosäuren und Brückenreagens, deren Darstellung und Eigenschaften im größten Teil dieser Arbeit beschrieben werden.