Über den Feinbau einiger Proteine

Ein Bericht über neue Ergebnisse und Fragestellungen der molekularen Morphologie der Proteine. Nach Charakterisierung einiger Begriffe wie globuläre und fibrilläre Proteine, α‐ und β‐Proteine, werden Theorien behandelt, welche die Bildung von Faserproteinen beschreiben. Im speziellen Teil wird an ausgewählten Beispielen der heutige Stand unserer Kenntnisse über den molekularen Feinbau der Proteine umrissen: Hämoglobin und Myoglobin sind die röntgenographisch am weitesten aufgeklärten kristallisierten Proteine. Die Muskelproteine Tropomyosin und Actin sowie Insulin werden als Beispiele für Eiweißkörper genannt, welche je nach den Reaktionsbedingungen als globuläre Molekeln oder als Fibrillen auftreten. Unter den zum Schluß angeführten typischen Faserproteinen verdient das Keratin wegen der Faltungsform seiner Peptidketten in der α‐Keratin‐Modifikation, die später als eine universale Konstellation der Polypeptidketten erkannt wurde, besonderes Interesse. Die Fibrillen der Kollagenfaser zeigen im Elektronenmikroskop eine sehr deutliche Querstreifung, über deren Ursache neueste Forschungsarbeiten Aufschluß geben.