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Aktivität von Lipasen und Esterasen gegenüber tertiären Alkoholen: neue Einblicke in Struktur‐Funktions‐Beziehungen
Author(s) -
Henke Erik,
Pleiss Jürgen,
Bornscheuer Uwe T.
Publication year - 2002
Publication title -
angewandte chemie
Language(s) - German
Resource type - Journals
eISSN - 1521-3757
pISSN - 0044-8249
DOI - 10.1002/1521-3757(20020902)114:17<3338::aid-ange3338>3.0.co;2-h
Subject(s) - chemistry
Nur ein einziges Aminosäuremuster (das GGG(A)X‐Motiv) in Hydrolasen bestimmt deren Aktivität gegenüber tertiären Alkoholen. Über einen Sequenzvergleich konnte eine Reihe von aktiven Lipasen und Esterasen identifiziert werden, die die Umsetzung von Acetaten verschiedener tertiärer Alkohole effizient katalysieren (siehe Schema). Damit ist nun der Zugang zu dieser wichtigen Verbindungsklasse für die organische Synthese sowie zu Geruchs‐ und Aromastoffen möglich. Hydrolasen, die das alternative GX‐Motiv tragen, sind inaktiv.